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Nombre: Colágeno

Comercial/Otro Nombre:

Tipo: Otros preparados dermatológicos

Categoría: Cosmética

Imagen:

Gráfico:

Información: Introduccion
El colágeno es una proteína fibrosa que forma el tejido conectivo, y que en los mamíferos y aves constituye una proporción muy importante de las proteínas totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la mayoritaria.

Existen varios tipos de colágeno, designados por números romanos. En el colageno de tipo I, el más abundante, la unidad estructural constituyente es el tropocolágeno, una proteína de alrededor de 300.000 de peso molecular, constituida por tres cadenas del mismo tamaño, dos de ellas idénticas, las llamadas a1, y otra ligeramente distinta, la a2. Las tres cadenas están unidas entre sí por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de los restos de glicina, y por puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de la hidroxiprolina, formando una hélice triple, estructura peculiar del colágeno. Esta hélice solamente se rompe en los extremos.

El colágeno de tipo III está formado por tres cadenas idénticas a1, y tiene la peculiaridad de que en el extremo carboxilo terminal las tres cadenas no están agrupadas en forma de hélice, sino unidas entre ellas por puentes disulfuro. Este tipo de colágeno, situado en en el perimio y endomisio del músculo, parece ser especialmente importante en cuanto a conferir dureza a la carne.

Las unidades de tropocolágeno, que tienen una longitud de unos 2.800 amstrongs, se encuentran agrupadas de forma paralela, unidas unas a otras para formar las fibras de colágeno. Dentro de las fibras, las unidades están desplazadas aproximadamente un cuarto de su longitud con respecto a las contiguas, y cada unidad dista de la siguiente unos 400 amstrongs


La composición de aminoácidos del colágeno es bastante particular. La glicina representa, en moles, proximadamente 1/3 de los aminoácidos presentes. También contienen cantidades muy elevadas de prolina, y de hidroxiprolina (hasta el 10%), y es una de las pocas proteínas que contiene hidroxilisina. La presencia de hidroxiprolina suele utilizarse como criterio analítico para evaluar la cantidad de colágeno (tejido conectivo) presente en productos cárnicos picados.

Tanto la hidroxilisina como la hidroxiprolina se producen después de la síntesis de la cadena polipeptidica, por modificación de los aminoácidos no hidroxilados por enzimas específicos.

La secuencia primaria de las cadenas del colágeno es también muy peculiar, ya, excepto en los extremos de la cadena, la glicina está distribuida de forma regular, ocupando la posición de uno de cada tres minoácidos.


Las peculiaridades de la secuencia del colágeno hacen posible su peculiar estructura secundaria. El pequeño tamaño de la glicina permite que se entrecrucen tres cadenas, meintras que la rigidez que produce el anillo de prolina favorece el ángulo de giro que adoptan.

Al aumentar la edad del animal, el colágeno presenta mayor número de entrecruzamientos por uniones covalentes entre las cadenas. Estos puentes se forman por la acción in icial del enzima lisinoxidasa, que transforma en aldehidos a la lisina o a la hidroxilisina, aldehidos que posteriormente se pueden condensar mediante reacciones químicas espontáneas con otros grupos.

El calentamiento del colágeno produce su desnaturalización, cuya primera consecuencia es un enorme acortamiento de las fibras, acortamiento que se produce a una temperatura característica para el colágeno de cada especie animal. También se destruye la estructura de triple hélice La temperatura a la que se desnaturaliza el colágeno depende del contenido de prolina e hidroxiprolina: A mayor contenido, mayor es la temperatura necesaria. En este sentido, existe una gran diferencia en contenido de prolina y en la temperatura de desnaturalización entre el colágeno de los animales de sangre caliente y el de los peces, ambas bastante mas pequeñas en los segundos. En algunos peces de aguas frías, el colágeno se desnaturaliza a menos de 20ºC. En el cocinado de los alimentos, parte del colágeno se solubiliza y forma la "gelatina", que imparte viscosidad a los guisos.

El colágeno es un componente abundante en piel, tendones, sistema vascular y otros materiales de desecho, de donde se puede obtener la gelatina comercial, que es un producto de degradación parcial del colágeno, extraida por calentamiento tras un tratamiento en medio ácido o alcalino. Dependiendo del tipo de tratamiento, se obtiene un tipo de gelatina distinto . La gelatina es un material muy útil en tecnología de los alimentos, para la obtención de geles reversibles térmicamente, de punto de "fusión" muy bajo. Estos geles se forman por enfriamiento mediante la unión de cadenas por reconstrucción parcial de hélices del tipo de las del colágeno, pero con grandes zonas desorganizadas.

Desde el punto de vista nutricional, el colágeno y aún más la gelatina, son proteínas muy desequilibradas en cuanto a su composición de aminoácidos. El colágeno es muy deficiente en triptófano, y la gelatina prácticamente carece de él, ya que el poco que existía se suele destruir en su preparación. La facilidad con la que se proteoliza depende mucho de us estado. El colágeno nativo es bastante resistente a la proteoliis por parte de la mayoría de las proteinasas, mientras que el colágeno desnaturalizado se hidroliza fácilmente

http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/colageno.html


El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

Características físico-químicas

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.
Síntesis del colágeno

La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas ? (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.

Estas cadenas son muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).

Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.

En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.1
Formación del colágeno
Artículo principal: Síntesis proteica.

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas ?), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
Función

Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
Tipos de colágeno

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.
Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta; también detectado en la médula osea.
Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma.
Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.

Estructura tridimensional

El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena ?" (no confundir con ? hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. En cuanto a la estructura terciaria, tres cadenas ? superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.

http://es.wikipedia.org/wiki/Colágeno

¿Qué es el colágeno Crema?
Publicado por el:Gutierrez Graf, Fern actualizado: 2012-01-01

El colágeno es una forma elástica y fibrosa de la proteína que se encuentra en el tejido conectivo de los cartílagos y los ligamentos. Muchas personas, especialmente mujeres de 40 años de edad y mayores, crema de colágeno de uso, para mantener su aspecto juvenil. Esto es porque, como las personas de edad, pierden hasta un treinta por ciento de su colágeno, resultando en el desarrollo de las arrugas, patas de gallo y la piel flácida. Cremas de colágeno se cree por muchos, para ayudar a frenar este proceso, y de hecho puede ayudar a prevenir que ocurra. Algunos tipos de colágeno son las cremas anti-arrugas, crema anti-envejecimiento y la crema de noche.
De los diversos tipos de cremas collage, ninguno de ellos en realidad contienen colágeno. Una molécula de colágeno es demasiado grande para ser absorbido por la piel. El principal ingrediente en la crema de colágeno, queratina funcional, es una combinación de proteínas de péptidos que ayudan a su cuerpo para construir el colágeno. El resto de los ingredientes incluyen el agua, los hidrocarburos, el alcohol cetearil, SE estearato de glicerilo, glicerina, miristato isopropílico, CETEARETH-20, propilenglicol, extracto de centella asiática, extracto de Echinacea purpurea, extracto de Vitis vinifera semillas, elastina hidrolizada, lecitina, hidroxiprolina dipalmitoil, alto de esteroles de aceite, el ácido linoleico, tocoferol, ascorbato de sodio, manitol, hidantoína DMDM, Methylparaben, Propylparaben y fragancia.

Un tipo de crema que contiene colágeno se conoce como crema anti-arrugas. Este tipo de crema se dice para prevenir el desarrollo de las arrugas, que se presentan como una persona envejece, o de la exposición excesiva al sol. Cremas antiarrugas también puede contener retinol, ácidos hidroxi, o péptidos de cobre, junto con los ingredientes mencionados anteriormente, para disminuir la aparición de arrugas. Etiquetado como cremas anti-arrugas no se ha demostrado que en realidad impedir el desarrollo de las arrugas, pero sólo para disminuir su apariencia.

Crema anti-envejecimiento es otro tipo popular de la crema de colágeno, como muchas personas están tratando de prevenir el desarrollo de los signos visibles del envejecimiento. Cremas anti-envejecimiento se supone que para deshacerse de las líneas finas y arrugas que se producen con el envejecimiento, así como aumentar la flexibilidad y la luminosidad de la piel. Una vez más, este tipo de crema de colágeno no ha sido probada en la prevención de los signos de envejecimiento, aunque muchas personas confían en él la eficacia. La alfa-hidroxi ácidos se encuentran en esta variedad de crema pueden ser responsables de la mayor flexibilidad de la piel.

Cremas de noche es una forma de crema de colágeno que muchas personas encuentran eficaces en la lucha para combatir las arrugas y patas de gallo. Se cree que es el más eficaz durante el ciclo de sueño de una persona alfa porque trabaja con los organismos de colágeno natural de restaurar y reconstruir la flexibilidad natural de la piel. Crema de noche de colágeno también aumenta el contenido de humedad de la piel, aumentando su firmeza

http://lular.es/a/salud/2012/01/Que-es-el-colageno-Crema.html

http://www.maquillaje10.com/belleza/alimentacion-antioxidante/mejora-la-piel-con-colageno/

http://www.colageno.net/

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